Азотсодержащие вещества с щелочными свойствами называют.

Используя данный видеоурок, все желающие смогут получить представление о теме "Азотсодержащие органические соединения". При помощи этого видеоматериала вы узнаете об органических соединениях, имеющих в своём составе азот. Учитель расскажет об азотосодержащих органических соединениях, их составе и свойствах.

Тема: Органические вещества

Урок: Азотсодержащие органические соединения

В большинстве природных органических соединений азот входит в состав NH 2 - аминогруппы. Органические вещества, молекулы которых содержат аминогруппу , называются аминами. Строение молекул аминов аналогично строению аммиака, и поэтому свойства этих веществ сходны.

Аминами называют производные аммиака, в молекулах которого один или несколько атомов водорода замещены углеводородными радикалами. Общая формула аминов - R - NH 2.

Рис. 1. Шаростержневые модели молекулы метиламина ()

Если замещен один атом водорода, то образуется первичный амин. Например, метиламин

(см. Рис. 1).

Если замещены 2 атома водорода, то образуется вторичный амин. Например, диметиламин

При замещении всех 3 атомов водорода в аммиаке, образуется третичный амин. Например, триметиламин

Разнообразие аминов определяется не только числом замещенных атомов водорода, но и составом углеводородных радикалов. С n Н 2 n +1 - N Н 2 - это общая формула первичных аминов.

Свойства аминов

Метиламин, диметиламин, триметиламин - это газы с неприятным запахом. Говорят, что они обладают запахом рыбы. Благодаря наличию водородной связи, они хорошо растворяются в воде, спирте, ацетоне. Из-за водородной связи в молекуле метиламина наблюдается и большое различие в температурах кипения метиламина (t кип.= -6,3 ° С) и соответствующего углеводорода метана CH 4 (t кип.= -161,5 ° С). Остальные амины являются жидкими или твердыми, при нормальных условиях, веществами, обладающие неприятным запахом. Только высшие амины практически не имеют запаха. Способность аминов вступать в реакции, подобные аммиаку, обусловлена также наличием в их молекуле «неподеленной» пары электронов (см. Рис. 2).

Рис. 2. Наличие у азота «неподеленной» пары электронов

Взаимодействие с водой

Щелочную среду в водном растворе метиламина можно обнаружить с помощью индикатора. Метиламин СН 3 - N Н 2 - тоже основание, но иного типа. Его основные свойства обусловлены способностью молекул присоединять катионы H + .

Суммарная схема взаимодействия метиламина с водой:

СН 3 - N Н 2 + Н-ОН → СН 3 - N Н 3 + + ОН -

МЕТИЛАМИН ИОН МЕТИЛ АММОНИЯ

Взаимодействие с кислотами

Подобно аммиаку, амины взаимодействуют с кислотами. При этом образуются твердые солеподобные вещества.

С 2 Н 5 - N Н 2 + НС l → С 2 Н 5 - N Н 3 + + С l -

ЭТИЛАМИН ХЛОРИД ЭТИЛ АММОНИЯ

Хлорид этиламмония хорошо растворяется в воде. Раствор этого вещества проводит электрический ток. При взаимодействии хлорида этиламмония со щелочью образуется этиламин.

С 2 Н 5 - N Н 3 + С l - + N аОН → С 2 Н 5 - N Н 2 + N аС l + Н 2 О

При горении аминов образуются не только оксиды углерода и вода, но и молекулярный азот .

4СН 3 - N Н 2 + 9О 2 → 4 СО 2 + 10 Н 2 О + 2 N 2

Смеси метиламина с воздухом взрывоопасны.

Низшие амины используют для синтеза лекарственных средств, пестицидов, а также при производстве пластмасс. Метиламин - токсичное соединение. Он раздражает слизистые оболочки, угнетает дыхание, отрицательно действует на нервную систему, внутренние органы.

Подведение итога урока

Вы узнали еще один класс органических веществ - амины. Амины относятся к азотсодержащим органическим соединениям. Функциональная группа аминов - NН 2 , называемая аминогруппой. Амины можно рассматривать как производные аммиака, в молекулах которого один или несколько атомов водорода замещены на углеводородный радикал. Рассмотрели химические и физические свойства аминов.

1. Рудзитис Г.Е. Неорганическая и органическая химия. 9 класс: Учебник для общеобразовательных учреждений: базовый уровень / Г.Е. Рудзитис, Ф.Г. Фельдман. - М.: Просвещение, 2009.

2. Попель П.П. Химия. 9 класс: Учебник для общеобразовательных учебных заведений / П.П. Попель, Л.С. Кривля. - К.: ИЦ «Академия», 2009. - 248 с.: ил.

3. Габриелян О.С. Химия. 9 класс: Учебник. - М.: Дрофа, 2001. - 224 с.

2. Вычислите массовую долю азота в метиламине.

3. Напишите реакцию горения пропиламина. Укажите сумму коэффициентов продуктов реакции.

КЛАССИФИКАЦИЯ в эту группу соединений объединяют несколько классов: Амины Амиды Имиды Азосоединения Диазосоединения. Аминокислоты Нитросоединения Нитрозосоединения

АМИНЫ Амины могут быть рассмотрены как производные аммиака. Аминами называют органические соединения, которые получают замещением атомов водорода в аммиаке углеводородными радикалами.

o КЛАССИФИКАЦИИ В зависимости от количества атомов водорода в молекуле аммиака замещенных углеводородными радикалами амины делят на: Первичные Вторичные Третичные

По типу радикалов амины делят на: § Предельные; § Непредельные; § Ароматические. По количеству аминогрупп амины делят на: § Моноамины; § Диамины; § Полиамины.

o НОМЕНКЛАТУРА Универсальная. Название амина строят из двух слов: названия углеводородных радикалов по радикальной номенклатуре и слова «амин» . Рациональная. Употребляется для построения названий только первичных аминов. В основе лежит название углеводорода и приставка «амино-» перед которой цифрой указывают положение аминогруппы. Иногда вместо приставки используют суффикс «амин» .

Первичные амины Метиламин Аминометан Металомин Этиламин Аминоэтан Пропиламин 1 -аминопропан Изопропиламин 2 -аминопропан Пропиламин-2 Втор. пропиламин Бутиламин 1 -аминобутан

Втор. бутиламин 2 -аминобутан Изобутиламин 2 -метил-1 -аминопропан аминоизобутан Трет. бутиламин 2 -метил-2 -аминопропан 2 -метилпропиламин-2 Вторичные амины Диметиламин Метилэтиламин

o ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА Метиламин, диметиламин, триметиламин представляют собой газы. Остальные низшие амины – жидкости. Высшие амины – твердые вещества. Амины обладают неприятным запахом «селедочного рассола» , который у низших выражен ярче, а у высших – слабее (или отсутствует). Низшие амины (первые представители) довольно хорошо растворимы в воде (подобно аммиаку), их растворы имеют основную реакцию среды.

o СПОСОБЫ ПОЛУЧЕНИЯ В 1850 году немецкий ученый Гофман впервые получил амин в результате химической реакции взаимодействия галогенпроизводного углеводорода с избытком аммиака Избыток аммиака нужен для получения чистого амина. При недостатке аммиака всегда образуется смесь.

Наиболее биологически активными являются первичные амины. Их получили разложением амидов кислот (перегруппировка Гофмана). Амид пропионовой кислоты Этот способ широко используется в лабораторной практике.

В промышленности первичные амины получают восстановлением нитросоединений и нитрилов кислот. нитроэтан Нитрил пропионовой кислоты этиламин пропиламин

Взаимодействие с азотистой кислотой При взаимодействии первичных аминов с азотистой кислотой образуются первичные спирты.

Вторичные амины при взаимодействии с азотистой кислотой образуют нитрозамины (окрашенные соединения желто-оранжевого цвета).

Окисление. протекает трудно, а результат зависит от структуры. Окисление первичных аминов приводит к образованию нитросоединений.

Это соединения, в молекулах которых аминогруппа связана с бензольным кольцом. Простейшим представителем и родоначальником анилиновых красителей является

o. ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА Анилин – бесцветная, быстро буреющая на воздухе, жидкость. Плохо растворяется в воде.

o. ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА обусловлены как аминогруппой, так и бензольным кольцом. Аминогруппа – заместитель электроннодонорный и свойства анилина обусловленные бензольным кольцом следующие:

взаимодействие со спиртами – специфические химические свойства аминогруппы, обусловленные непосредственным контактом с бензольным кольцом.

МОЧЕВИНА является полным амидом угольной кислоты. Широко распространена в природе. Является конечным продуктом белкового обмена. При обычных условиях мочевина – твердое кристаллическое вещество, плавящееся при температуре 133 С. Хорошо растворима в полярных и абсолютно нерастворима в неполярных растворителях. Обладает слабыми основными свойствами, но они выражены слабее, чем у аминов, из-за карбонильной группы.

ПОЛУЧЕНИЕ МОЧЕВИНЫ В промышленности мочевину получают следующими способами: Взаимодействием полного галогенангидрида угольной кислоты с аммиаком

Биурет является простейшим органическим соединением с пептидной связью. Пептидная связь является основной связью всех природных белковых тел. Реакция биурета с гидроксидом меди(II) является качественной реакцией на белки.

Аминокислотами называют такие производные карбоновых кислот, которые можно получить замещением одного или нескольких атомов водорода в радикале кислоты

o КЛАССИФИКАЦИИ В зависимости от количества карбоксильных групп: Одноосновные Двухосновные Многоосновные

В зависимости от количества аминогрупп: Моно-аминокислоты Ди-аминокислоты Три-аминокислоты В зависимости от строения радикала: С открытой цепью Циклические

o НОМЕНКЛАТУРА УНИВЕРСАЛЬНАЯ: правила построения названий такие же как для карбоновых кислот только с указанием в префиксе наличия, количества и положения аминогрупп. РАЦИОНАЛЬНАЯ: положение аминогрупп указывается буквами греческого алфавита + слово «амино» + название карбоновой кислоты по рациональной номенклатуре.

o ИЗОМЕРИЯ Изомерия положения аминогруппы относительно карбоксильной группы. Различают α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д. Структурная изомерия Оптическая изомерия

o ФИЗИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, обладающие высокими показателями температуры плавления. Не летучи. Плавятся с разложением. Хорошо растворяются в воде и плохо растворяются в органических растворителях. Обладают оптической активностью.

ГОМОЛОГИЧЕСКИЙ РЯД 2 -аминоэтановая α-аминоуксусная глицин 2 -аминопропановая α-аминопропионовая α-аланин 3 -аминопропановая β-аминопропионовая β-аланин 2 -аминобутановая α-аминомасляная 3 -аминобутановая β-аминомасляная 4 -аминобутановая γ-аминомасляная

СПЕЦИФИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ Отношение к нагреванию α-аминокислоты В отсутствии минеральных кислот

Двухосновные аминокислоты способны образовывать внутренние соли. Обе встречаются среди продуктов гидролиза белковых тел. Аспарагиновая кислота в свободном виде встречается в животных и растительных организмах. Играет важную роль в азотистом обмене. Образует амид – аспаргин. Глутаминовая кислота используется при лечении психических расстройств. Образует амид – глутамин.

Src="https://present5.com/presentation/1/206975869_437124838.pdf-img/206975869_437124838.pdf-81.jpg" alt="ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА Взаимодействие с водой (в водных растворах p. H>7) "> ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА Взаимодействие с водой (в водных растворах p. H>7)

α-аминокислоты участвуют в синтезе белка. В состав белковых тел входят и такие аминокислоты, которые кроме аминогрупп содержат и другие функциональные группы. По своей значимости для организма все аминокислоты делятся на: § Заменимые (синтезируются в организме) § Не заменимые (запас пополняется только с пищей)

Название Формула По номенклатуре тривиальное Усл. Об. α-аминоуксусная Глицин гли α-аминопропионовая Аланин Ала α-аминоизовалериановая Валин вал α-аминоизокапроновая Лейцин лей Втор. бутил –αаминоуксусная Изолейцин иле

α, εдиаминок апронова я кислота лизин лиз α-амино-δ гуанидова аргинин лерианов ая АРГ α-амино-βокипропио новая серин сер α-аминоβоксимасл яная треонин тре β-тио-αаминопроп ионовая цистеин цис

цистин α-амино-γ- метионин метилтиом асляная α-амино-βфенилпро пионовая кислота Фенилала нин β-птирозин оксифенилαаминопроп ановая цин мет фен тир

БЕЛКИ Белками, или белковыми веществами, называют высокомолекулярные органические соединения, молекулы которых построены из остатков α-аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Количество последних может колебаться очень сильно и достигать иногда нескольких тысяч. Структура белков очень сложная. Отдельные пептидные цепи или их участки могут быть связаны между собой дисульфидными, солевыми или водородными связями. Солевые связи образуются между свободными аминогруппами (например, концевая аминогруппа, расположенная на одном конце полипептидной цепи или ε-аминогруппа лизина) и свободными карбоксильными группами (концевая карбоксильная группа цепи или свободные карбоксильные группы двухосновных аминокислот); Водородные связи могут возникать между атомом кислорода карбонильной группы и атомом водорода аминогруппы, а также за счет гидроксогрупп оксиаминокислот и кислорода пептидных групп.

БЕЛКИ Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белковых молекул. Все белки, независимо от того к какой группе они относятся и какие функции выполняют, построены из относительно небольшого набора (обычно 20) аминокислот, которые расположены в различной, но всегда строго определенной для данного вида белка последовательности. Белки подразделяют на протеины и протеиды. Ø Пртеины – простые белки, состоящие только из остатков аминокислот. ü Альбумины – обладают сравнительно небольшой молекулярной массой, хорошо растворимы в воде, при нагревании свертываются.

БЕЛКИ ü Глобулины – не растворимы в чистой воде, но растворимы в теплом 10%-ном растворе Na. Cl. ü Проламины – незначительно растворимы в воде, но растворимы в 60÷ 80%-ном водном этиловом спирте. ü Глютелины – растворимы только в 0, 2%-ной щелочи. ü Протамины – совершенно не содержат серы. ü Пртеиноиды – нерастворимые белки. ü Фосфопротеины – содержат фосфорную кислоту (козеин).

БЕЛКИ Ø Пртеиды – сложные белки, в состав которых наряду с аминокислотами входят углеводы, липиды, гетероциклические соединения, нуклеиновые кислоты, фосфорная кислота. ü Липопротеиды – гидролизуются на простой белок и липиды. (зерна хлорофила, протоплазма клеток). ü Гликопротеиды – гидролизуются на простые белки и высокомолекулярные углеводы. (слизистые выделения животных). ü Хромопротеиды – гидролизуются на простые белки и красящие вещества (гемоглобин) ü Нуклеопротеиды – гидролизуются на простые белки (обычно протамины) и нуклеиновые кислоты

Назад Вперёд

Внимание! Предварительный просмотр слайдов используется исключительно в ознакомительных целях и может не давать представления о всех возможностях презентации. Если вас заинтересовала данная работа, пожалуйста, загрузите полную версию.

Цели урока:

Актуализировать знания учащихся о природных полимерах на примере белков. Познакомить с составом, строением, свойствами и функциями белков.
Способствовать развитию внимания, памяти, логического мышления, умению сравнивать и анализировать.
Формирование интереса у учащихся к данной теме, коммуникативных качеств.

Тип урока: урок формирования новых знаний.

Образовательные ресурсы:

Библиотека электронных наглядных пособий “Химия 8–11 классы”, разработчик “Кирилл и Мефодий”, 2005 г.
Электронное издание “Химия 8-11. Виртуальная лаборатория”, разработчик Мар ГТУ, 2004 г.
Электронное издание по курсу “Биотехнология”, разработчик “Новый диск”, 2003 г.

Материально-техническое оснащение, дидактическое обеспечение: Компьютер, проектор, экран. Презентация “Белок”. Учеб. Рудзитис Г.Е.Химия 10-й класс 2011 г., Учеб. Ю.И. Полянский. Общая биология.10–11-й класс. 2011 г.

Лабораторное оборудование и реактивы: Раствор белка, гидроксид натрия, ацетат свинца, сульфат меди, концентрированная азотная кислота, спиртовка, держатель, пробирки.

Ход урока

I. Организационный момент (3–5’)

II. Сообщение темы и цели урока (3–5’). (Слайд 1–2)

III. Объяснение материала по теме “Азотсодержащие органические соединения. Белки”.

1. Белки (Слайд 3 ). Изучение белка начинаем с высказывания биохимика Ж. Мюльдера “Во всех растениях и животных присутствует некое вещество, которое без сомнения является наиболее важным из всех известных веществ живой природы и без которого жизнь была бы на нашей планете невозможна”.

2. Определение белка (Слайд 4–6) учащиеся обсуждают и записывают в тетрадь.

Слайд 4. Определение белков. Белки – азотсодержащие высокомолекулярные органические вещества со сложным составом и строением молекул.

Слайд 5. Белки наряду с углеводами и жирами являются основной составной частью нашей пищи.

Слайд 6. Белок – высшая форма развития органических веществ. С белками связаны все жизненные процессы. Белки входят в состав клеток и тканей всех живых организмов. Содержание белков в различных клетках может колебаться от 50 до 80%.

3. История белка (Слайд 7–11). Знакомство с первыми исследователями белка (Якопо Бартоломео Беккари, Франсуа Кене, Антуана Франсуа де Фуркруа).

Слайд 7. Название белки получили от яичного белка. В древнем Риме яичный белок применялся как лечебное средство. Подлинная история белков начинается, когда появляются первые сведения об их свойствах.

Слайд 6. Впервые белок был выделен (в виде клейковины) в 1728 г. итальянцем Я.Б. Беккари из пшеничной муки. Это событие принято считать рождением химии белка. Вскоре обнаружили, что сходные соединения находятся во всех органах не только растений, но и животных. Этот факт очень удивил ученых, привыкших делить вещества на соединения “животного и растительного мира”. Общим свойством новых веществ оказалось то, что при нагревании они выделяли вещества основного характера – аммиак и амины.

Слайд 9. 1747 год – французский физиолог Ф.Кене впервые применил термин “белковый” к жидкостям живого организма.

Слайд 10. 1751 год термин белковый вошел в “Энциклопедию” Д.Дидро и Ж.Аламбера.

4. Состав белка (Слайд 12) учащиеся записывают в тетрадь.

Слайд 12. Состав белков. Элементарный состав белка колеблется незначительно (в % на сухую массу): C – 51–53%, O – 21,5–23,5%, N – 16,8–18,4%, H – 6,5–7,3%, S – 0,3–2,5%. Некоторые белки содержат P, Se и др.

5. Строение белка (Слайд 13–15).

Слайд 13. Белки – природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот соединенных пептидной связью. В инсулине 51 остаток, в миоглобине 140.

Относительная молекулярная масса белков очень большая, колеблется от 10 тысяч до многих миллионов. Например: инсулин – 6500, белок куриного яйца – 360 000, а одного из белков мышц достигает 150000.

Слайд 14. В природе обнаружено свыше 150 аминокислот, но только около 20 аминокислот входит в состав белков.

Слайд 15. Учащиеся повторяют определение, название и строение аминокислот. Аминокислотами называют азотсодержащие органические соединения, в молекулах которых содержатся аминогруппы – NН 3 и карбоксильные группы – СООН.

Аминокислоты можно рассматривать как производные карбоновых кислот, у которых атом водорода в радикале замещен на аминогруппу.

6. Пептидная теория строения белка (Слайд 16–19). Вопрос учащимся – Что называется пептидной связью?

Пептидная связь – это связь образующая между остатком – NН – аминогруппы одной молекулы аминокислоты и остатком – СО – карбоксильной группы другой молекулы аминокислоты.

Слайд 16. К началу ХIХ века появляются новые работы по химическому изучению белков. Фишер Эмиль Герман в1902году предложил пептидную теорию строения белка, экспериментально доказал, что аминокислоты связываются, образуя соединения, названные им полипептидами. Лауреат Нобелевской премии 1902 года.

Слайд 17. Белки включают несколько сотен, а иногда тысяч комбинаций основных аминокислот. Порядок их чередования самый разнообразный. Каждая аминокислота может встречаться в белке несколько раз. Для белка, состоящего из 20 остатков аминокислот теоретически возможно около 2х10 18 вариантов (один из вариантов).

Слайд 18. Полимер, состоящий из аминокислот (второй вариант).

19 Слайд. Цепь, состоящую из большого числа соединенных друг с другом аминокислотных остатков называют полипептидной. В ее состав входят десятки и сотни аминокислотных остатков. У всех белков полипептидный остов одинаков. На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка.

7. Классификация белков (Слайд20). Сообщение учащегося на тему “Несколько классификаций белков”. (Приложение 2) .

8. Структура белковой молекулы (Слайд 21–29). При изучении состава белков было установлено, что все белки построены по единому принципу и имеют четыре уровня организации. Учащиеся слушают , обсуждают и записывают определение структур белковой молекулы.

Слайд 21. Структура белковой молекулы. В первой половине 19 века выяснилось, что белки составляют неотъемлемую часть всех без исключения живых веществ на Земле. Открытие аминокислот, исследование свойств и методов получения пептидов явились ступенькой к установлению структуры белковых молекул. При изучении состава белков было установлено, что все они построены по единому принципу и имеют четыре уровня организации: первичную, вторичную, третичную, а отдельные из них и четвертичную структуры.

Слайд 22. Первичная структура белка. Представляет собой линейную цепь аминокислотных остатков, расположенных в определенной последовательности и соединенных между собой пептидными связями. Число аминокислотных звеньев в молекуле может колебаться от нескольких десятков до сотен тысяч. Это отражается на молекулярной массе белков, изменяющейся в широких пределах: от 6500 (инсулин) до 32 миллионов (белок вируса гриппа). Первичная структура белковой молекулы играет чрезвычайно важную роль. Изменение только одной аминокислоты на другую может привести либо к гибели организма, либо к появлению совершенно нового вида.

Слайд 23. Повторение механизма образования пептидной связи.

Учащиеся получают задание: Составить уравнение реакции получения дипептида из любых двух аминокислот из предложенного списка (прилагается таблица аминокислот). Проверка выполненного задания.

Слайд 24. Данилевский А.Я. – русский биохимик, академик. Один из основоположников отечественной биохимии. Работал в области ферментов и белков. В 1888 г. Данилевский А.Я. предложил теорию строения белковой молекулы (существование в белках пептидных связей). Экспериментально доказал, что под действием сока поджелудочной железы белки подвергаются гидролизу. Изучал белки мышц (миозин), обнаружил антипепсин и антитрипсин.

Слайд 25. Вторичная структура белка – скрученная в спираль полипептидная цепь. Она удерживается в пространстве за счет образования многочисленных водородных связей между группами – СО – и – NH –, расположенных на соседних витках спирали. Существует два класса таких структур – спиралевидные и складчатые. Все они стабилизируются за счет водородных связей. Полипептидная цепь может быть закручена в спираль, на каждом витке которой располагается 3,6 звена аминокислот с обращенными наружу радикалами. Отдельные витки скреплены между собой водородными связями между группами различных участков цепи. Такая структура белка называется – спираль и наблюдается, к примеру, у кератина (шерсть, волосы, рога, ногти). Если боковые группы аминокислотных остатков не очень велики (глицин, аланин, серин), две полипептидные цепи могут быть расположены параллельно и скрепляться между собой водородными связями. При этом полоса получается не плоской, а складчатой. Это – структура белка, характерная, например, для фиброина шелка.

Слайд 26. В 1953 г. Л. Полинг разработал модель вторичной структуры белка. В 1954 году ему была присуждена Нобелевская премия по химии. В 1962 году – Нобелевская премия мира.

Слайд 27. Третичная структура – это способ расположения спирали или структуры в пространстве. Это реальная трехмерная конфигурация закрученной в пространстве спирали полипептидной цепи (т. е. спираль, скрученная в спираль).

Слайд 28. Третичная структура поддерживается связями, возникающими между функциональными группами радикалов – дисульфидные мостики (–S–S–) между атомами серы (между двумя остатками цистеина различных участков цепи), – сложноэфирные мостики между карбоксильной группой (–COOH) и гидроксильной группой (–OH), – солевые мостики между карбоксильной группой (–COOH) и аминогруппой (–NH 2). По форме белковой молекулы, которая определяется третичной структурой, выделяют глобулярные белки (миоглобин) и фибриллярные (кератин волоса), которые выполняют в организме структурную функцию.

Слайд 29. Четвертичная структура – форма взаимодействия между несколькими полипептидными цепями. Между собой полипептидные цепи соединяются водородными, ионными, гидрофобными и др. связями. Сообщение учащегося по теме “Четвертичная структура белковой молекулы”. (Приложение 3) .

9. Химические свойства белков (Слайд 30). Из химических свойств рассматриваем следующие свойства: денатурацию, гидролиз и цветные реакции на белок.

Слайд 30. Свойства белков многообразны: некоторые белки – твердые вещества, нерастворимые в воде и солевых растворах; большинство белков – жидкие или студнеобразные, растворимые в воде вещества (например, альбумин – белок куриного яйца). Протоплазма клеток состоит из коллоидного белка.

Слайд 31. Денатурация белков – разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой молекулы под действием внешних факторов. Обратимая денатурация возможна в растворах солей аммония, калия и натрия. Под действием солей тяжелых металлов происходит необратимая денатурация. Поэтому для организма крайне вредны пары тяжелых металлов и их солей. Для дезинфекции, консервирования и пр. используют формалин, фенол, этиловый спирт действие которых также приводят к необратимой денатурации. Белок при денатурации утрачивает ряд важнейших функций живой структуры: ферментативные, каталитические, защитные и др.

10. Денатурация белков (Слайд 31–32). Денатурация белков – разрушение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой молекулы под действием внешних факторов. (Учащиеся записывают определение в тетрадь)

Слайд 32. Денатурация белков. Факторы вызывающие денатурацию: температура, механическое воздействие, действие химических веществ и др.

11. Виртуальная лабораторная работа (Слайд 33–35). Просмотр видео фильма и обсуждение.

Слайд 33. Опыт №1. Обратимая денатурация белка. К раствору белка добавляют насыщенный раствор сульфата аммония. Раствор мутнеет. Произошла денатурация белка. В пробирке осадок белка. Этот осадок можно опять растворить если несколько капель мутного раствора добавить в воду и раствор помешать. Осадок растворяется.

Слайд 34. Опыт №2. Необратимая денатурация белка. Нальем в пробирку белок и нагреем его до кипения. Прозрачный раствор мутнеет. Происходит выпадение в осадок свернувшегося белка. При воздействии на белки высокой температуры происходит необратимое свертывание белка.

Слайд 35. Опыт №3. Необратимая денатурация белка под действием кислот. В пробирку с азотной кислотой добавить осторожно раствор белка. На границе двух растворов появилось кольцо свернувшегося белка. При встряхивании пробирки количество свернувшегося белка увеличилось. Происходит необратимое свертывание белка.

12. Цветные реакции белков (Слайд 36). Демонстрация опытов :

Биуретовая реакция.
Ксантопротеиновая реакция.
Качественное определение серы в белках.

1) Биуретовая реакция. При действии на белки свежеполученного осадка гидроксида меди в щелочной среде возникает фиолетовое окрашивание. Из цветных реакций на белки наиболее характерна биуретовая т. к. пептидные связи белков дают комплексное соединение с ионами меди (II).

2) Ксантопротеиновая реакция (взаимодействие ароматических циклов радикалов с концентрированной азотной кислотой). При действии на белки концентрированной азотной кислотой образуется белый осадок, который при нагревании желтеет, а при добавлении раствора аммиака становится оранжевым.

3) Качественное определение серы в белках. Если к раствору белков прилить ацетат свинца, а затем гидроксида натрия и нагреть, то выпадает черный осадок, что указывает на содержание серы.

13. Гидролиз белков (Слайд 37–38). Виды гидролиза белка учащиеся анализируют и записывают в тетрадь.

Слайд 37. Гидролиз белков одно из важнейших свойств белков. Происходит в присутствии кислот, оснований или ферментов. Для полного кислотного гидролиза нужно кипятить белок соляной кислотой в течение 12-70 часов. В организме полный гидролиз белков происходит в очень мягких условиях под действием протолитических ферментов. Важно обратить внимание учащихся на то, что конечным продуктом гидролиза белков являются аминокислоты.

Слайд 38. Виды гидролиза белка. Каждый вид организмов, каждый орган и ткань содержат свои характерные белки, и при усвоении белков пищи организм расщепляет их до отдельных аминокислот, из которых организм создает собственные белки. Расщепление белков осуществляется в пищеварительных органах человека и животных (желудке и тонком кишечнике) под действием пищеварительных ферментов: пепсина (в кислой среде желудка) и трипсина, хемотрипсина, дипептидазы (в слабощелочной – pH 7,8 среде кишечника). Гидролиз – основа процесса пищеварения. В организм человека ежедневно должно поступать с пищей 60– 80 г белка. В желудке под действием ферментов и соляной кислоты белковые молекулы распадаются на “кирпичики” – аминокислоты. Попадая в кровь, они разносятся по всем клеткам организма, где участвуют в строительстве собственных белковых молекул, свойственных только данному виду.

14. Исследования в области изучения белков в 19 веке (Слайд 39–42). Открытия ученых – химиков Ф. Сэнгера, М.Ф.Перуц и Д.К. Кендырю.

Слайд 39. Учеными полностью определена структура некоторых белков: гормона инсулина, антибиотика грамицидина, миоглобина, гемоглобина и т. д.

Слайд 40. В 1962 г. М.Ф. Перуц и Д.К. Кендырю были удостоены Нобелевской премии за исследования в области изучения белков.

Слайд 41. Молекула гемоглобина (Mr = (C 738 H 1166 O 208 S 2 Fe) = 68000) построена из четырех полипептидных цепей (Mr = 17000 каждая). При соединении с кислородом молекула изменяет свою четвертичную структуру, захватывая кислород.

Слайд 42. В 1954 г. Ф. Сэнгер расшифровал аминокислотную последовательность в инсулине (через 10 лет он был синтезирован). Ф. Сенгер – английский биохимик. С 1945 года он приступил к изучению природного белка инсулина. Этот гормон поджелудочной железы регулирует в организме содержание глюкозы в крови. Нарушение синтеза инсулина приводит к сбою углеводного обмена и тяжелому заболеванию – сахарному диабету. Воспользовавшись всеми доступными ему методами и проявив огромное искусство, Ф. Сенгер расшифровал строение инсулина. Оказалось, что он состоит из двух полипептидных цепей длиной 21 и 30 остатков аминокислот, соединенных между собой в двух местах дисульфидными мостиками цистеиновых фрагментов. Работа потребовала долгих девяти лет. В 1958 г. ученому была присуждена Нобелевская премия “за работы по структуре протеинов, особенно инсулина”. На основе открытия Ф. Сенгера в 1963 г был завершен первый синтез инсулина из отдельных аминокислот. Это был триумф синтетической органической химии.

15. Функции белков (Слайд 43). Проводится самостоятельная работа учащихся с учебником Ю.И. Полянского. Общая биология стр.43-46. Задание для учащихся: записать в тетрадь функции белков.

Слайд 43. Проверка и закрепление выполненного задания.

16. Белки как компонент пищи животных и человека (Слайд 44–49). Пищевая ценность белков определяется содержанием в них незаменимых аминокислот.

Слайд 44. При полном расщеплении 1 грамма белка освобождается 17,6 кДж энергии.

Сообщение учащегося на тему: “Белки – источник незаменимых аминокислот в организме” (Приложение 4).

46 Слайд. Менее ценны растительные белки. Они беднее лизином, метионином, триптофаном, труднее перевариваются в желудочно-кишечном тракте.

В процессе пищеварения белки расщепляются до свободных аминокислот, которые после всасывания в кишечнике поступают в кровь и разносятся ко всем клеткам.

47 Слайд. Полноценные и неполноценные белки. Полноценные белки – это те, в состав которых входят все незаменимые аминокислоты. Неполноценные белки содержат не все незаменимые аминокислоты.). Сообщение учащегося на тему – “Энергетическая ценность некоторых продуктов”. (Приложение 6) .

17. Значение белков (Слайд 48–49).

Слайд 48. Белки – обязательная составная часть всех живых клеток, играют исключительно важную роль в живой природе, являются главным, наиболее ценным и незаменимым компонентом питания. Белки являются основой структурных элементов и тканей, поддерживают обмен веществ и энергии, участвуют в процессах роста и размножения, обеспечивают механизмы движений, развитие иммунных реакций, необходимы для функционирования всех органов и систем организма.

Слайд 49. Завершаем изучение темы определением жизни Ф. Энгельса “Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка”.

IV. Разбор домашнего задания: Химия. Г.Е.Рудзитис, стр. 158–162 изучить материал.

V. Подведение итогов урока.

Литература:

Баранова Т.А. Правильное питание. – М.: Интербук, 1991. – С. 78–80.
Волков В.А., Вонский Е.В., Кузнецова Г.И. Выдающиеся химики мира. – М.: ВШ, 1991. 656 с.
Габриелян О.С. Химия. Учеб.10 кл. для общеобразоват. учреждений – М.: Дрофа, 2007.
Горковенко М.Ю. Поурочные разработки по химии. – М.: Вако, 2006. С. 270–274.
Полянский Ю.И. Общая биология. Учеб.10–11 класс. 2011г.
Рудзитис Г.Е. Химия: Органическая химия. Учеб. 10 кл. для общеобразоват. учреждений. – М.: Просвещение, 2011 – стр.158–162.
Фигуровский Н.А. Очерк общей истории химии. От древнейших времен до начала XIX века. – М.: Наука, 1969. 455 с.
Интернет-ресурсы.

Азотсодержащие вещества - аммиак ЫНЬ, ангидриды кислот азотной Ыг03 и азотистой М205-образуются в воде преимущественно а результате разложения белковых соединений, попадающих в нее со сточными водами. Иногда аммиак, встречающийся в воде, может иметь неорганическое происхождение вследствие его образования в результате восстановления нитратов и нитритов гуми-новыми веществами, сероводородом, закисным железом и т. д.[ ...]

Азотсодержащие вещества ионы аммония, нитритные и нитратные) образуются в воде в результате восстановления нитритов и нитратов железа сероводородом, гумусовыми веществами и т. д. либо в результате разложения белковых соединений, вносимых в водоем со сточными водами. В последнем случае вода ненадежна в санитарном отношении. В артезианских водах содержание нитритов достигает десятых долей мг/л, а в поверхностных водах - до тысячных долей мг/л. Формы азотсодержащих соединений, присутствующих в воде, позволяют судить о времени внесения в водйем сточных вод. Например, присутствие ионов аммония и отсутствие нитритов свидетельствуют о недавнем загрязнении воды.[ ...]

Азотсодержащие вещества (белки, например) подвергаются процессу аммонификации, связанному с образованием аммиака, а далее - солей аммония, доступных в ионной форме для ассимиляции растениями. Однако часть аммиака под воздействием нитрифицирующих бактерий подвергается нитрификации, т. е. окислению сначала до азотистой, далее - азотной кислоты, а далее - при взаимодействии последней с основаниями почвы - происходит образование солей азотной кислоты. В каждом процессе участвует особая группа бактерий. В анаэробных условиях соли азотной кислоты подвергаются денитрификации с образованием свободного азота.[ ...]

Азотсодержащие вещества (аммонийные соли, нитриты и нитраты) образуются в воде главным образом в результате разложения белковых соединений, попадающих в водоем со сточными бытовыми и промышленными водами. Реже в воде встречается аммиак минерального происхождения, образовавшийся в результате восстановления органических азотистых соединений. Если причиной образования аммиака является гниение белков, то такие воды не пригодны для питья.[ ...]

Азотсодержащие вещества (ионы аммония, нитритные и нитратные ионы) образуются в воде в результате разложения белковых соединений, попадающих в нее почти всегда со сточными бытовыми водами, стоками коксобензольных, азотнотуковых и других заводов. Белковые вещества под действием микроорганизмов подвергаются распаду, конечный продукт которого - аммиак. Наличие последнего свидетельствует о загрязнении воды сточными водами.[ ...]

Распад азотсодержащих веществ до стадии аммиака (происходит довольно быстро, следовательно, присутствие его в воде свидетельствует о свежем ее загрязнении. О недавнем загрязнении воды говорит также наличие в ней азотистой кислоты.[ ...]

Синтез азотсодержащих веществ в растении происходит за счет неорганического азота и безазотистых органических веществ.[ ...]

Азотистые вещества. Если в плазме крови осадить белки и затем их отделить, то в ней остается ряд азотсодержащих веществ. Азот этих веществ называется остаточным азотом. К этой группе веществ принадлежат мочевина, мочевая кислота, аммиак, амины, креатин, креатинин, триметиламиноксид и др.[ ...]

Первичные вещества в лишайниках в общем те же, что и в других растениях. Оболочки гиф в лишайниковом слоевище составлены в основном углеводами, Часто обнаруживается в гифах хитин (С30 Н60 К4 019). Характерной составной частью гиф является полисахарид лихенин (С6Н10О6)п, называемый лишайниковым крахмалом. Реже встречающийся изомер лихенина - изолихенин - найден, кроме оболочек гиф, в протопласте. Из высокомолекулярных полисахаридов в лишайниках, в частности в оболочках гиф, встречаются гемицеллюлозы, являющиеся, очевидно, резервными углеводами. В межклеточных пространствах у некоторых лишайников обнаружены пектиновые вещества, которые, впитывая в большом количестве воду, набухают и ослизняют слоевище. В лишайниках встречаются также многие ферменты - инвертаза, амилаза, каталаза, уре-аза, зимаза, лихеназа, в том числе и внеклеточные. Из азотсодержащих веществ в гифах лишайников обнаружены многие аминокислоты - аланин, аспарагиновая кислота, глютаминовая кислота, лизин, валин, тирозин, триптофан и др. Фикобионт продуцирует в лишайниках витамины, но почти всегда в малых количествах.[ ...]

Есть такие вещества, которые синтезируются только в клетках корвя. В работах советского академика А. А. Шмука было показано, что образование таких азотсодержащих веществ, как алкалоиды, происходит в клетках корня. Французский физиолог де Ропп проращивал зародыши пшеницы на питательной среде в стерильных условиях, их корни не соприкасались с питательной средой, но находились во влажной атмосфере, благодаря чему сохраняли жиэнеспо-собпость, а питательные вещества поступали непосредственно через щиток. Проростки развивались нормально. Если корни обрывались, проростки погибали. Эти опыты показывают, что клетки корня необходимы для нормальной жизнедеятельности организма, они снабжают его какими-то специфическими веществами, возможно, гормонального типа. Немецкий ученый Мотес показал, что если изолированные листья табака поместить в питательную среду и на них образуются корни, то они долгое время сохраняют зеленую окраску. Если корни обрывать, то при выдерживании на питательной смеси листья желтеют. При этом влияние корней оказалось возможным заменить нанесением па листья раствора фитогормона кинетина. Таким образом, живые клетки корня являются источником многих важных и незаменимых органических веществ, в том числе гормонов.[ ...]

По наличию азотсодержащих веществ в воде можно судить о загрязненности ее бытовыми стоками. Если загрязнение произошло недавно, то весь азот, как правило, находится в виде аммиака. Если наряду с ионом 1ЧН4+ имеются нитриты, то это означает, что с момента заражения прошло некоторое время. А если весь азот представлен нитратами, то с момента заражения прошло много времени и вода водоема в месте отбора проб самоочистилась.[ ...]

Разложение азотсодержащих веществ (белков) протекает в два этапа. На первом под влиянием аэробных и анаэробных микроорганизмов белки расщепляются с выделением содержащегося в них азота в виде МНз (стадия аммонификации) и образованием пептонов (продуктов первичного распада белков), а затем аминокислот. Последующее окислительное и восстановительное дезаминирование и декарбок-силированне приводят к полному распаду пептонов и аминокислот. Длительность первого этапа составляет от одного до нескольких лет. На втором этапе ЫНз окисляется сначала до Н1 02, а затем до НЫОз. Окончательное возвращение азота в атмосферу происходит под действием бактерий - денитрификаторов, которые разлагают нитраты молекулярного азота. Продолжительность периода минерализации составляет 30-40 лет и более.[ ...]

Большинство азотсодержащих веществ относят к 3-й и 4-й группам по классификации Л. А. Кульского. Однако из-за присутствующих взвесей механические способы, особенно при биохимической очистке общих стоков, также включают в схему.[ ...]

Однако из всех азотсодержащих веществ наибольшие трудности вызывает определение вьгсокополярных основных соединений- алканоламинов (аминоспиртов). Хотя эти неудобные для анализа соединения в принципе можно определять методом газовой хроматографии, но техника1 прямого анализа неприменима для анализа следов аминоспиртов, поскольку низкие концентрации этих веществ необратимо сорбируются насадкой колонки и хроматографической аппаратурой. Поэтому для корректного определения примесей аминоспиртов в воздухе был разработан метод анализа этих токсичных соединений в концентрациях ниже 10-5% в виде‘производных с фторорг ани-ческими соединениями .[ ...]

Трудноразлагаемые вещества, как например, лигносульфо-новая кислота сточных вод целлюлозной промышленности, требуют, конечно, более продолжительного времени разложения. Во второй ступени происходит нитрификация азотсодержащих веществ.[ ...]

Так же как и у гороха, синтез азотсодержащих веществ в листьях кукурузы нарушался в тех случаях, когда подавлялся синтез сахаров; содержание азотистых веществ при этом возрастало (варианты с симазином, хлоразином и атразином). При воздействии на кукурузу ипазином, пропазином и триэтазином количество общего азота было близким к контролю.[ ...]

Это гетероциклические азотсодержащие вещества щелочного характера, обладающие сильным физиологическим действием. Они также относятся к небелковым азотистым соединениям. В настоящее время известно значительное число алкалоидоносных растений, многие из которых введены в культуру. В листьях табака накапливается алкалоид никотлн (3-7%), в листьях, стеблях и семенах алкалоидных люпинов - лупинин, спар-теин, лупанин и некоторые другие алкалоиды (1-3%), в коре хинного дерева алкалоид хинин (8-12%), в высушенном млечном соке опийного мака (опии) алкалоиды составляют 15-20%, среди которых основными являются морфин, наркотин и кодеин. Алкалоид кофеин находится в зернах кофе (1-3%), в листьях чая (до 5%), в небольшом количестве в бобах какао, орехах кола и других растениях. Алкалоид теобромин содержится (до 3%) в бобах какао, меньше его в листьях чая.[ ...]

Биохимический процесс окисления органических веществ сточных вод (биохимическое окисление) происходит при содействии микроорганизмов-минерализаторов в две фазы: в первой фазе происходит окисление органических веществ, содержащих преимущественно углерод, и азотсодержащих веществ - до начала нитрификации. Поэтому первую фазу часто называют углеродистой. Вторая фаза включает процесс нитрификации, т. е. окисление азота аммонийных солей в нитриты и нитраты. Вторая фаза протекает приблизительно 40 суток, т. е. значительно медленнее, чем первая фаза, занимающая примерно 20 суток, и требует значительно больше кислорода. Биохимическая потребность в кислороде (БПК) учитывает только первую фазу окисления. В природе, однако, трудно разделить обе фазы окисления, так как они происходят почти одновременно. При расчете самоочищающей способности водоемов для решения вопроса о необходимой степени очистки сточных вод до выпуска их в водоем учитывается только первая фаза окисления, так как для второй фазы практически трудно получить данные.[ ...]

Гуминовые кислоты, извлекаемые из торфа, - высокомолекулярные азотсодержащие вещества циклического строения с молекулярной массой около 30-40 тыс. Гуминовые кислоты образуют Комплексные соединения с алюмосиликатами, окислами металлов, ионами железа и марганца.[ ...]

Аммиак поступает в атмосферу в результате распада органических азотсодержащих веществ и может присутствовать в воздухе вдали от населенных пунктов в концентрации 0,003- 0,005 мг/м3.[ ...]

Другие физиологические группы анаэробов участвуют в круговороте азотсодержащих веществ: разлагают белки, аминокислоты, пурины (протеолитические, пуринолитические бактерии). Многие же способны активно фиксировать атмосферный азот, переводя его в органическую форму. Эти анаэробы способствуют повышению плодородия почв. Количество клеток протеолитических и сахаролитических анаэробов в 1 г плодородных почв достигает даже миллионов. Особое значение имеют те группы микроорганизмов, которые участвуют в разложении труднодоступных форм органических соединений, таких, как пектиновые вещества и целлюлоза. Именно эти вещества составляют большую долю растительных остатков и являются главным источником углерода для почвенных микроорганизмов.[ ...]

В целом приведенные в данной главе материалы показывают, что углеводы и азотсодержащие вещества являются важными трофическими факторами, оказывающими определенное количественное влияние на цветение растений. Опыты с короткодпевны-ми и длиииодневиыми видами показали, что углеводный и азотный обмены растений являются частью метаболического фона, который оказывает активное влияние па синтез более специфических гормональных регуляторов цветения растений.[ ...]

Методами жидкостной хроматографии можно определять любые органические азотсодержащие вещества в газах и жидкостях. В то же время широко используют и традиционные химические методы. Аминогруппу последней связывают формальдегидом, а карбоксильную группу оттитровывают раствором едкого натра.[ ...]

До сих пор мы сопоставляли аналитические данные по содержанию углеводов и азотсодержащих веществ в листьях коротко-дневных и длипподпевных видов растений в зависимости от длины дня, благоприятной или неблагоприятной для цветения. Основной идеей следующей серии опытов было выяснение действия углеводов и азотсодеряшгцих соединений на цветение растений при искусственном обогащении или обедпеиии этими веществами. Такой подход к исследуемому вопросу можно обозначить как синтетический [Чашшхян, 1943].[ ...]

Экскреты и мертвые организмы служат питанием для редуцентов, превращающих органические азотсодержащие вещества в неорганические.[ ...]

Окисление бихроматом калия является более полным, окисляются даже некоторые неорганические вещества (N0 , Б2-, 8203“, Ре2+, ЯОз“). Аммиак и ионы аммония, образующиеся при окислении органического азота, не окисляются. Некоторые азотсодержащие вещества, такие как триметиламин, обычно присутствующий в стоках рыбных производств, циклические соединения азота, такие как пиридин, также не окисляются при анализе ХПК. В общем анализ ХПК вполне позволяет оценить содержание органического вещества в городских стоках, возможно, в диапазоне 90-95% теоретического потребления кислорода, необходимого для полного окисления всех присутствующих органических веществ.[ ...]

В растительных и животных остатках, попадающих в почву и водоемы, всегда содержатся органические азотсодержащие вещества - белок и мочевина. Под действием микроорганизмов происходит минерализация этих веществ, сопровождающаяся накоплением аммиака. Разложение белка связано с развитием гнилостных микроорганизмов. Это сложный, многоступенчатый процесс, начинающийся с расщепления белков на пептоны под действием микробных ферментов про-теиназ. Далее пептоны расщепляются до аминокислот при участии ферментов пептиназ. Образующиеся в процессе распада белков различные аминокислоты в свою очередь подвергаются разложению.[ ...]

На заторфованных и заболоченных участках вместе с понижением уровня грунтовых вод происходит разложение органического вещества в породах, что способствует увеличению содержания в воде азотсодержащих веществ и железа, выносимого из пород в результате обогащения воды органическими веществами и углекислым газом.[ ...]

В прудовом рыбоводстве критерием оценки корма принято считать белковое отношение, под которым подразумевают отношение переваримых азотсодержащих веществ в корме к переваримым безазотистым. Белковое отношение до 1:5 называется узким, а выше - широким. Считалось, что чем оно уже, тем ценнее корм, но в практике это не. всегда находит подтверждение. В ряде случаев корма с более широким белковым отношением (например, 1:7) дают тот же эффект, что и корма с узким белковым отношением (например, 1:2). Эт.о можно объяснить тем, что недостаток усвояемого белка в корме пополняется ценной естественной пищей. Ценность естественной пищи и корма определяется не только этим соотношением, а комплексом факторов, создающих наилучшие условия внешней среды, в частности витаминами, которые карп может получать главным образом из естественной пищи.[ ...]

Поэтому, как правило, на химических предприятиях создают установки для глубокой доочистки стоков, где разрушаются остатки токсичных веществ. Жесткие требования к доочистке в большой мере зависят от кумулятивного действия многих токсичных азотсодержащих веществ .[ ...]

Обычную дистиллированную воду подкисляют, прибавляют к ней перманганат калия и перегоняют. Эту операцию повторяют еще раз. Как перегонку воды, так и само определение азотсодержащих веществ надо проводить в комнате, где нет- аммиака в воздухе.[ ...]

Из присутствующих в атмосфере кислородных соединений азота загрязнителями являются окись азота, двуокись азота и азотная кислота. В основном опп образуются в результате разложения азотсодержащих веществ почвенными бактериями. Ежегодно во всем мире в атмосферу поступает 50 107 т окиси азота природного происхождения, тогда как в результате деятельности человека - лишь 5-107 т окиси и двуокиси азота. В атмосфере Земли природное содержание двуокиси азота составляет 0,0018- 0,009 мг/м8, окиси азота 0,002 мг1м3; время жизни двуокиси азота в атмосфере 3 дня, окиси 4 дня .[ ...]

Вместе с тем необходимо отметить, что такая закономерность не универсальна. Она осложняется многими обстоятельствами, в первую очередь особенностями видовой специфики растений. Осложняется она п тем, что содержание углеводов и азотсодержащих веществ имеет свою динамику и изменяется в течение вегетационного сезона, а также с возрастом отдельных органов и тканей [Львов, Обухова, 1941, Жданова, 1951; Реймерс, 1959]. В этих работах было показано также, что общее содержание углеводов и азотсодержащих веществ в растении зависит не только от влияния длины дня иа их синтез и распад, но и от характера их оттока и перераспределения по растению.[ ...]

О вреде, который нитраты причиняют здоровью, уже говорилось выше (разд. 3.3.1). Шпинат и морковь являются важнейшим компонентом детского питания, а детский организм особенно чувствительно реагирует на действие нитратов. В отличие от названных овощей табак при обильном удобрении азотсодержащими веществами обнаруживает чрезмерно повышенное содержание органических аминов. Подобная опасность может возникнуть и в случае ряда других растений, которые употребляются в пищу. С увеличением содержания аминов увеличивается и вероятность образования в желудке нитрозаминов (уравнение 3.16).[ ...]

Азот воздуха является нейтральным газом для большинства организмов, особенно животных. Однако для значительной группы микроорганизмов (клубеньковых бактерий, сине-зеленых водорослей и др.) азот является фактором жизнедеятельности. Названные микроорганизмы, усваивая молекулярный азот, после отмирания и минерализации снабжают корни высших растений доступными формами этого элемента. Тем самым азот включается в азотсодержащие вещества растений (аминокислоты, белки, пигменты и др.). В дальнейшем биомасса этих растений потребляется травоядными животными и т.д. по пищевой цепи.[ ...]

Второй подход, назовем его производственным, при выборе основных показателей исходит из ’’агрономической ценности” тех или иных микроорганизмов и биохимических процессов. Он достаточно условный, поскольку само понятие ’’агрономической ценности” весьма относительно и со временем может изменяться в соответствии с изменением технологии производства и углублением наших знаний. Так, минерализация органического вещества - ’’агрономически ценный” процесс, но при условии полного воспроизводства гумуса и восстановления структуры почвы. В противном случае рано или поздно произойдет дегумификация и деградация почвы со всеми вытекающими для ее плодородия последствиями. Процесс нитрификации является интегральным показателем процессов минерализации азотсодержащих веществ и, несомненно, полезен в естественных ландшафтах.[ ...]

В лабораторных условиях вторая ступень начинается только через 10 дней и длится несколько месяцев. В природе обе ступени протекают одновременно, так как в водоемах смешиваются различные сточные воды при неодинаковой концентрации кислорода. На рис. 5 Териаульт (Theriault) приводит расход кислорода при аэробном разложении городских сточных вод, которое было проведено в лабораторных условиях при 9, 20, 30°. Из этих данных следует, что нитрификация азотсодержащих веществ практически требует столько же кислорода, сколько его расходуется на разложение углеродсодержащих веществ.[ ...]

Окончание фиксации проверяют следующим образом: вынимают из шкафа образцы, разворачивают - растительный материал должен быть влажным и вялым при этом он должен сохранить свою окраску, т.е. не пожелтеть. Дальнейшее высушивание пробы проводят при доступе воздуха в открытых пакетах при температуре 50-60°С в течение 3 - 4 ч. Превышать указанные интервалы температуры и времени не следует. Длительное нагревание при высокой температуре приводит к термическому разложению многих азотсодержащих веществ и карамелизации углеводов растительной массы.[ ...]

Выпадение дождя приводит к тому, что воздух очищается еще одним способом, помимо только что описанного. Ранее мы уже говорили, что внутри облака капельки образуются в результате конденсации на мелких частицах радиусом 0,1 -1,0 мк. Эффективными ядрами конденсации являются частицы морской соли. По мнению ученых, большинство еще более мелких по размерам ядер конденсации составляет серусодержащие частицы, какие выбрасывают в атмосферу источники промышленных загрязнений. Ядрами конденсации могут служить и некоторые соединения азота. При выпадении дождя капельки, находящиеся внутри облака, в результате столкновения п слияния объединяются с дождевыми каплями. Когда они выпадают на землю, то уносят с собой серу- и азотсодержащие вещества. Иногда эти два типа веществ даже удобряют почву, так как добавляют в нее питательные (для растений) вещества.

ЛИПИДЫ

Липиды - природные органические соединения, многие из которых являются эфирами жирных кислот и спиртов. Общими свойствами липидов являются их гидрофобность и нерастворимость в воде, но все они по-разному растворяются в органических растворителях - эфире, бензине, хлороформе, ацетоне и др.

Из липидов в товароведении продовольственных товаров изучают жиры, высокомолекулярные кислоты и липоиды.

Жиры. Обладают высокой энергетической ценностью - 1 г жира при окислении выделяет 9,0 ккал (37,7 кДж), активно участвуют в пластических процессах, входя в состав оболочек живых клеток и других структур, а также откладываются в тканях организма. Они являются источником необходимых витаминов и других биологически активных веществ. Жиры широко используют при производстве многих продовольственных товаров, они улучшают вкусовые свойства пищи.

По происхождению жиры делят на растительные и животные.

К растительным жирам (маслам) относят масло какао, кокосовое и пальмовое.

Жидкие жиры в зависимости от свойств делят на невысыхающие (оливковое, миндальное) и высыхающие (льняное, конопляное, маковое и др.) масла.

Животные жиры также делят на жидкие и твердые. Различают жидкие жиры наземных животных (копытный жир) и жидкие жиры морских животных и рыб (рыбий жир, жир печени китов и др.). Животные твердые жиры - говяжий, свиной, бараний, а также коровье масло.

По химическому составу жиры представляют собой смесь сложных эфиров трехатомного спирта глицерина С 3 Н 5 (ОН) 3 и жирных кислот. В состав жиров входят остатки жирных кислот предельных (насыщенных) и непредельных (ненасыщенных). Жиры разного происхождения отличаются друг от друга составом жирных кислот. Все жирные кислоты, входящие в состав жиров, содержат четное число атомов углерода - от 14 до 22, но чаще 16 и 18. Растительные жиры, кроме кокосового масла и масла бобов какао, остаются жидкими при температуре, близкой к О °С, так как содержат значительное количество непредельных жирных кислот.

Насыщенные жирные кислоты - пальмитиновая (С 15 Н 31 СООН), стеариновая (С 17 Н 35 СООН), миристиновая (С 13 Н 27 СООН).Эти кислоты используются в основном как энергетический материал, содержатся в наибольших количествах и в животных жирах, что определяет высокую температуру плавления (50-60 °С) и твердое состояние этих жиров.

Ненасыщенные жирные кислоты подразделяют на мононенасыщенные (содержат одну ненасыщенную водородную) и полиненасыщенные (несколько связей). Основной представитель мононенасыщенных жирных кислот - олеиновая кислота (С 18 Н 34 О 2), содержание которой в оливковом масле составляет 65%, в сливочном масле - 23%.

К полиненасыщенным жирным кислотам относят линолевую (С 18 Н 32 О 4)с двумя двойными связями; линоленовую (С 18 Н 30 О 2)с тремя двойными связями и арахидоновую (С 20 Н 32 О 2), с четырьмя двойными связями. Незаменимыми жирными кислотами являются линолевая, линоленовая и арахидоновая. Они обладают наибольшей химической активностью, принадлежат к витаминоподобным соединениям и носят название фактора F. Арахидоновая кислота находится в рыбьем жире и жире морских животных. Основной источник линолевой кислоты - подсолнечное масло (60%). В растительных маслах преобладают олеиновая, линолевая и линоленовая кислоты. В стандартах на растительные масла имеется показатель - йодное число, который характеризует степень ненасыщенности кислот. Чем выше йодное число, тем больше ненасыщенных кислот в жире, тем выше вероятность его прогоркания.

Усвояемость жиров в значительной степени зависит от температуры плавления. По усвояемости различают: жиры с температурой плавления 37 "С, усвояемость 70-98% (все жидкие жиры, жиры молока, свиной топленый, жиры птиц и рыб); жиры с температурой плавления 50-60 °С усваиваются плохо (бараний жир - 44-51 °С).

Жидкие жиры могут превращаться в твердые путем насыщения водородом непредельных жирных кислот. Этот процесс называется гидрогенизацией. Получение маргарина основано на гидрогенизации жира.

Жиры нерастворимы в воде, но в присутствии белков слизистых веществ, называемых эмульгаторами, способны образовывать с водой стойкие эмульсии. На этом свойстве жиров основано получение маргарина, майонеза и различных кремов.

Жиры легче воды, так как они имеют плотность ниже единицы - 0,7-0,9. У жиров высокая температура кипения, поэтому их используют для жарки, они не испаряются с горячей сковороды. Однако при сильном нагревании (240-260 °С) жир разлагается, образуя летучие сильно пахнущие вещества. Жиры относятся к нестойким соединениям, поэтому в процессе производства, обработки и хранения под влиянием внешних факторов в них могут происходить процессы гидролиза (расщепление на глицерин и свободные жирные кислоты в присутствии воды, кислот, ферментов). Гидролиз является первоначальной стадией порчи жиров при хранении. Образующиеся свободные жирные кислоты придают жиру посторонний привкус, поэтому в стандарты на пищевые жиры введен показатель качества жиров - кислотное число. В промышленности из жиросодержащего сырья при высокой температуре в присутствии щелочей получают мыло (процесс омыления).

Окисление жира - процесс химического взаимодействия кислорода и остатков непредельных жирных кислот триглицеридов - протекает в три стадии.

Окисление жиров под действием атмосферного кислорода называется автоокислением. Первая стадия автоокисления - индукционный период, когда окислительные процессы в жирах почти не обнаруживаются. Устойчивость различных жиров и масел к окислению характеризуется сравнительной длительностью их индукционных периодов. На второй стадии автоокисления происходят реакции, в результате которых образуются перекисные соединения. На третьей стадии протекают вторичные реакции перекисных соединений, в результате чего в жирах накапливаются гидроперекиси и продукты их превращений - альдегиды, кетоны, свободные низко-молекулярные жирные кислоты, которые изменяют вкус и запах жиров и масел и существенно снижают их пищевое достоинство.

Липоиды (жироподобные вещества). К ним относятся фосфатиды, стерины и воски.

Фосфатиды являются липидами, содержащими связанную фосфорную кислоту. Представляют собой сложные эфиры обычно одноатомных спиртов, одна или две спиртовые группы которых этерифицированы фосфорной кислотой. В фосфатиды, кроме остатков фосфорной кислоты входит одно из азотистых оснований - холин, коламин или серин. Фосфатиды, состоящие из остатков глицерина, жирных кислот, фосфорной кислоты и холина, называются лецитинами. Лецитин в воде не растворим, но образует с ней эмульсии. Это свойство лецитина используется в маргариновой промышленности, при производстве шоколада, вафель, печенья. Много лецитина в яичном желтке (9,4%), сое (1,7%), молочном жире (1,3%), грибах (7,0%), нерафинированных растительных маслах.

Кефалин - это фосфатид, в котором фосфорная кислота соединена с каломином, являющимся менее сильным основанием, чем холин. Кефалин обладает более кислыми свойствами, чем лецитин; играет важную роль в процессе свертывания крови.

Стерины - высокомолекулярные циклические спирты, в жирах встречаются в свободном виде и в виде стеридов - эфиров жирных кислот. В состав животных жиров входит холестерин (мозг, яичный желток, плазма крови - 1,6%). В растительных и бактериальных клетках наибольшее значение имеет эргостерин, отличающийся от холестерина двумя дополнительными двойными связями и одной дополнительной метильной группой, под действием ультрафиолетовых лучей эргостерин превращается в кальциферол - витамин D.

Воски по химической природе близки к жирам. Растительные воски образуют налет на поверхности листьев, плодов, овощей, который защищает их от микробов, высыхания, излишней влажности. К воскам животного происхождения относится пчелиный воск.

Аминокислоты являются основными структурными компонентами молекул белка и в свободном виде появляются в продовольственных товарах в процессе распада белка.

Амиды аминокислот содержатся в растительных продуктах в качестве естественной составной части. Например, в капусте и спарже находится амид аспарагина (0,2-0,3%).

Аммиачные соединения встречаются в продовольственных товарах в малых количествах в виде аммиака и его производных. Аммиак является конечным продуктом распада белков. Значительное количество аммиака и аминов указывает на гнилостное разложение белков продовольственных товаров. Поэтому при исследовании свежести мяса и рыбы определяют содержание в них аммиака. К производным аммиака относятся моноамины СH 3 NН 2 , диметиламины (СH 3) 2 NH и триметиламины (СH 3) 3 NH, которые обладают специфическим запахом. Метиламин имеет запах, сходный с аммиаком. Диметиламин - газообразное вещество с запахом селедочного рассола, образуется в основном при гниении белков рыбы и других продуктов. Триметиламин - газообразное вещество, содержащееся в значительном количестве в селедочном рассоле. В концентрированном виде обладает запахом аммиака, но в слабых концентрациях имеет запах гнилой рыбы.

Нитраты - соли азотной кислоты. В продовольственных товарах содержатся в незначительных количествах, за исключением тыквы и кабачков.

Нитриты добавляют в небольших количествах при посоле мяса и в колбасный фарш для придания мясу розового цвета. Нитриты обладают высокой токсичностью, поэтому применение их в пищевой промышленности лимитируется (в мясной колбасный фарш добавляют раствор нитрита из расчета не более 0,005% массы мяса).

Белки имеют наиболее важное из азотсодержащих соединений значение для питания человека. Они являются наиболее важными органическими соединениями, входящими в состав живых организмов. Еще в прошлом веке, изучая состав различных животных и растений, ученые выделили вещества, которые по некоторым свойствам напоминали яичный белок: так, при нагревании они свертывались. Это и дало основание назвать их белками. Значение белков как основы всего живого было отмечено еще Ф. Энгельсом. Он писал, что там, где есть жизнь, обнаруживаются белки, а где присутствуют белки, там отмечены признаки жизни.

Таким образом, термином "белки" назван большой класс органических высокомолекулярных азотсодержащих соединений, присутствующих в каждой клетке и определяющих ее жизнедеятельность.

Химический состав белков. Химический анализ показал наличие во всех белках (в %): углерода - 50-55, водорода - 6-7, кислорода - 21-23, азота - 15-17, серы - 0,3-2,5. В отдельных белках обнаружены фосфор, йод, железо, медь и некоторые макро- и микроэлементы в различных количествах.

Для определения химической природы мономеров белка проводят гидролиз - длительное кипячение белка с сильными минеральными кислотами или основаниями. Наиболее часто применяют 6N HNO 3 и кипячение при 110 °С в течение 24 ч. На следующем этапе разделяют вещества, входящие в состав гидролизата. Для этой цели применяют метод хроматографии. Наконец, природу выделенных мономеров выясняют с помощью определенных химических реакций. В результате было установлено, что исходными составными частями белков являются аминокислоты.

Молекулярная масса (м.м.) белков от 6000 до 1 000000 и выше, так, м.м. белка альбумина молока - 17400, глобулина молока - 35200, яичного альбумина - 45000. В организме животных и растений белок встречается в трех состояниях: жидком (молоко, кровь), сиропообразном (яичный белок) и твердом (кожа, волосы, шерсть).

Благодаря большой м.м. белки находятся в коллоидном состоянии и диспергированы (распределены, рассеяны, взвешаны) в растворителе. Большинство белков относится к гидрофильным соединениям, способны вступать во взаимодействие с водой, которая связывается с белками. Такое взаимодействие называется гидратацией.

Многие белки под влиянием некоторых физических и химических факторов (температура, органические растворители, кислоты, соли) свертываются и выпадают в осадок. Этот процесс называется денатурацией. Денатурированный белок теряет способность к растворению в воде, растворах солей или спирте. Все продовольственные товары, переработанные с помощью высоких температур, содержат денатурированный белок. У большинства белков температура денатурации составляет 50-60 °С. Свойство белков денатурироваться имеет важное значение, в частности, при выпечке хлеба и получении кондитерских изделий. Одно из важных свойств белков - способность образовывать гели при набухании в воде. Набухание белков имеет большое значение при производстве хлеба, макаронных и других изделий. При "старении" гель отдает воду, при этом уменьшается в объеме и сморщивается. Это явление, обратное набуханию, называется синерезисом.

При неправильном хранении белковых продуктов может происходить более глубокое разложение белков с выделением продуктов распада аминокислот, в том числе аммиака и углекислого газа. Белки, содержащие серу, выделяют сероводород.

Человеку требуется 80-100 г белков в сутки, в том числе 50 г животных белков. При окислении 1 г белка в организме выделяется 16,7 кДж, или 4,0 ккал.

Аминокислоты - это органические кислоты, у которых атом водорода а-углеродного атома замещен на аминогруппу NH 2 . Следовательно, это α-аминокислота с общей формулой

Следует отметить, что в составе всех аминокислот имеются общие группировки: - СН 2 , -NH 2 , -СООН, а боковые цепи аминокислот, или радикалы (R), различаются. Химическая природа радикалов разнообразна: от атома водорода до циклических соединений. Именно радикалы определяют структурные и функциональные особенности аминокислот.

Аминокислоты в водном растворе находятся в ионизированном состоянии за счет диссоциации аминных и карбоксильных групп, а также групп, входящих в состав радикалов. Другими словами, они являются амфотермными соединениями и могут существовать либо как кислоты (доноры протонов), либо как основания (акцепторы протонов).

Все аминокислоты в зависимости от структуры разделены на несколько групп

Рис1.1. Классификация аминокислот

Из 20 аминокислот, которые участвуют в построении белков, не все обладают одинаковой биологической ценностью. Некоторые аминокислоты синтезируются организмом человека, и потребность в них удовлетворяется без поступления извне. Такие аминокислоты называются заменимыми (гистидин, аргинин, цистин, тирозин, аланин, серии, глутаминовая и аспарагиновая кислоты, пролин, оксипролин, глицин). Другая часть аминокислот не синтезируется организмом и они должны поступать с пищей. Их называют незаменимыми (триптофан). Белки, содержащие все незаменимые аминокислоты, называются полноценными, а если отсутствует, хотя бы одна из незаменимых кислот - белок является неполноценным.

Классификация белков. В основу классификации белков положены их физико-химические и химические особенности. Белки делят на простые (протеины) и сложные (протеиды). К простым относят белки, которые при гидролизе дают только аминокислоты. К сложным - белки, состоящие из простых белков и соединений небелковой группы, называемой простетической.

К протеинам относятся альбумины (молока, яиц, крови), глобулины (фибриноген крови, миозин мяса, глобулин яиц, туберин картофеля и др.), глютелины (пшеницы и ржи), продамины (глиадин пшеницы), склеропротеины (коллаген костей, эластин соединительной ткани, кератин волос).

К протеидам относятся фосфопротеиды (казеин молока, вителлин куриного яйца, ихтулин икры рыб), которые состоят из белка и фосфорной кислоты; хромопротеиды (гемоглобин крови, миоглобин мышечной ткани мяса), представляющие собой соединения белка глобина и красящего вещества; глюкопротеиды (белки хрящей, слизистых оболочек), состоящие из простых белков и глюкозы; липопротеиды (белки, содержащие фосфатид) входят в состав протоплазмы и хлорофилловых зерен; нуклеопротеиды содержат нуклеиновые кислоты и играют важную для организма роль в биологическом отношении.